Аминокислоты
Аминокислоты являются важнейшей составляющей белка. Они содержат карбоксильные и амино группы и играют значительную роль в процессах экспрессии генов, способствуют регулированию белковых функций, которые облегчают перенос РНК (мРНК)
В природе обнаружено более 700 видов аминокислот. Почти все они являются α-аминокислотами. Они присутствуют в бактериях, грибах, водорослях и различных других растениях.
20 наиболее важных аминокислот имеют решающее значение для жизни, поскольку они содержат пептиды и белки и, как известно, являются строительными блоками для всех живых организмов. Они содержатся в живых клетках и участвуют в синтезе белка. Эти аминокислоты контролирует генетический код. Но это относится не ко всем природным аминокислотам. Например, некоторые необычные аминокислоты содержатся в семенах растений, но не имеют решающего значения для зрелого растения. Тем не менее они помогают отпугивать хищников путем выделения токсинов или других веществ, что обеспечивает выживание некоторым видам растений.
Как упоминалось выше, аминокислоты необходимы для поддержания здоровья человеческого тела. Они в значительной степени участвуют в:
• Процессах выработки гормонов
• Формировании структуры мышц
• Поддержании здорового функционирования нервной системы человека
• Поддержании здоровья жизненно важных органов
• Формировании нормальной клеточной структуры
Если аминокислот недостаточно, то синтез белка не происходит.
При недостатке альфа-аминокислот, человек может испытывать усталость, раздражительность, гормональный дисбаланс, а иногда и депрессию.
Чтобы понимать обозначения аминокислот, важно знать, почему их сокращения выглядят именно так. Это позволяет легко их идентифицировать и сокращать до трех букв для удобства использования. Здесь мы рассмотрим простейшую аминокислоту - глицин. Он обозначен как H-Gly-OH, причем «H» и «OH» образуют молекулу «H2O», которая представляет собой H2O в процессе конденсации аминокислот с образованием пептида.
Если взглянуть на трёхбуквенные обозначения с другой стороны, то можно заметить, что они фиксируют остаточное состояние аминокислот, то есть белки и пептиды. Эта система была введена прежде всего для экономии пространства, а не для упрощения названий аминокислот. Важно знать, что, когда используется однобуквенная система, например, когда глицин обозначается как «G», эти обозначения относятся к синтезированным пептидам из кодированных аминокислотных групп. В других случаях однобуквенная система не должна применяться.
Как были открыты аминокислоты
Аминокислоты, которые подразумеваются в контексте данной статьи, являются результатом гидролиза белка. Таким образом, на протяжении веков увлеченные химики и биохимики, обладавшие достаточными навыками и терпением, вносили огромный вклад в открытие и исследование различных аминокислот.
Независимо от того, были ли аминокислоты обнаружены случайно или благодаря тщательно выстроенным гипотезам, или из-за применения новых методов и реагентов, истинными первооткрывателями аминокислот считаются те, кто принимал непосредственное участие в их поиске и открытии.
Химия белков - старейшее направление химических исследований. Некоторые открытия в этой области были сделаны тысячи лет назад. Промышленные процессы, такие как производство клея, сыра и даже открытие аммиака имели место много веков назад. В 1820 году, Браконно (Braconnot) приготовил глицин непосредственно из желатина.
Хотя в то время прогресс был медленным, с тех пор он значительно ускорился, хотя сложные процессы образования белков не изучены до конца даже сегодня. Прошло много лет с тех пор как Браконно положил начало своим наблюдениям.
В будущем еще многое предстоит выяснить об анализе аминокислот, в том числе и о поиске новых соединений. Теория строения белков имеет потенциал для применения в области биохимии. Как только все исследования будут доведены до конца, лишь тогда знания об аминокислотах и белках будут считаться полными. Но, скорее всего, этот момент наступит еще не скоро. Все это добавляет загадочности, сложности и научной ценности исследованиям аминокислот.
Классификация аминокислот
Эксперты классифицируют аминокислоты на основе множества показателей, в том числе, на основе возможности их получения человеческим организмом через пищу.
Соответственно, ученые выделяют три типа аминокислот:
1. Заменимые (несущественные)
2. Незаменимые (существенные)
3. Условно незаменимые (частично заменимые)
Так или иначе, деление аминокислот на незаменимые и заменимые на самом деле не отражает их значимости, так как все 20 аминокислот необходимы для здоровья человека.
Восемь из этих аминокислот являются незаменимыми (существенными) и не вырабатываются организмом самостоятельно. Это:
• Лейцин
• Изолейцин
• Лизин
• Треонин
• Метионин
• Финилаланин
• Валин
• Триптофан
Гистидин - это аминокислота, которая классифицируется как полусущественная (условно незаменимая), так как организм человека не всегда в нем нуждается, поэтому его пищевые источники не всегда необходимы. Между тем, условно незаменимые аминокислоты обычно не играют большой роли в рационе человека, но при определенных обстоятельствах их наличие становятся важным фактором.
Наконец, несущественные (заменимые) аминокислоты продуцируются организмом человека либо из незаменимых аминокислот, либо во время процессов расщепления белка. Несущественные аминокислоты это:
• Аспарагин
• Аланин
• Аргинин
• Аспарагиновая кислота
• Цистеин
• Глутаминовая кислота
• Глутамин
• Пролин
• Глицин
• Тирозин
• Серин
Дополнительная классификация аминокислот основывается на структуре боковой цепи, и эксперты выделяют пять групп:
• Цистеин и Метионин (аминокислоты, содержащие серу)
• Аспарагин, Серин, Треонин и Глутамин (нейтральные аминокислоты)
• Глутаминовая кислота и Аспарагиновая кислота (кислые); Аргинин и Лизин (основные)
• Лейцин, Изолейцин, Глицин, Валин и Аланин (алифатические аминокислоты)
• Фенилаланин, Триптофан и Тирозин (ароматические аминокислоты
Еще одна классификация аминокислот основывается на структуре боковой цепи, которая делит список из 20 аминокислот на четыре группы: две основные группы и две подгруппы:
1. Неполярные
2. Полярные
3. Кислые полярные
4. Основные полярные
Например, боковые цепи с чистыми углеводородными алкильными или ароматическими группами, считаются неполярными, например, фенилаланин, глицин, валин, лейцин, аланин, изолейцин, пролин, метионин и триптофан. Между тем, если боковая цепь содержит разные полярные группы, такие как амиды, кислоты и спирты, они классифицируются как полярные. Примерами полярных боковых цепей могут служить тирозин, серин, аспарагин, треонин, глутамин и цистеин. Если боковая цепь содержит карбоновую кислоту, в соответствии с классификацией, аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота считаются кислыми полярными аминокислотами. Кроме того, если боковая цепь состоит из карбоновой кислоты, такие аминокислоты считаются основными полярными, и примерами таких аминокислот могут быть лизин, аргинин и гистидин.